Page 74 - ธรรมชาติของสิ่งมีชีวิต

- 68 - ชีววทยาพื้นฐาน ม.4
ิ

คุณสมบัติของโปรตีนแต่ละชนิดนั นขึ้นอยู่กับหมู่แทนที่ของกรดอะมิโนกับปริมาณหรือล าดับของหมู่
้
ิ
แทนที่ของกรดอะมิโน ซึ่งเป็นส่วนที่มีอทธิพลต่อการเกิดโครงสร้างสามมิติในระดับถัดไป โครงสร้างระดับปฐม
ภูมินี้จะบอกล าดับของกรดอะมิโนที่มาเรียงต่อกันด้วยพันธะเพปไทด์ ล าดับของกรดอะมิโนในโครงสร้างระดับ
ปฐมภูมินั้นถูกก าหนดด้วยจีนในสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิด และถ้าล าดับของกรดอะมิโนมีความผิดปกติไป จะท าให้
โครงสร้างสามมิติของโปรตีนผิดปกติไปด้วย ท าให้บทบาททางชีวภาพของโปรตีนเปลี่ยนแปลงตามไปด้วย

2. โครงสร้างระดับทุติยภูมิ (Secondary structure)
โครงสร้างระดับทุติยภูมิเป็นการเรียงตัวกันตามแนวแกนเดียวของสายพอลิเพปไทด์ เกิดการบิด
ั
(twist) หรือพบ (fold) เนื่องจากพนธะไฮโดรเจนที่เกิดจากสายพอลิเพปไทด์สายเดียวกันหรือคนละสายก็
ั
ได้ Linus Paulin และ Robert Corey ศึกษาโครงสร้างสามมิติของโปรตีน โดยอาศัยเทคนิคที่เรียกว่า X-
ั
ray Crystallography พบว่า เพปไทด์ชอบที่จะมีการจัดเรียงตัวให้มีโครงสร้างสามมิติ โดยใช้พนธะ
ไฮโดรเจนซึ่งเป็นพนธะที่เกิดระหว่างกรดอะมิโนที่อยู่ใกล้กันเกิดแรงยึดเหนี่ยวระหว่างกัน ท าให้ได้โครงสร้าง
ั
ิ
สามมิติของโปรตีนที่มีความเสถียร เรียกโครงสร้างแบบนี้ว่า โครงสร้างสามมติระดับทุติยภูม โครงสร้างทุติย
ิ
ภูมิที่พบมากมี 2 ชนิดคือ เกลียวแอลฟา (a-helix) และ แผ่นพลีตบีต้า (b-pleated sheet)

ภาพที่ 3.18 โครงสร้างของโปรตีนระดับทุติยภูมิ

ที่มา https://schoolworkhelper.net/protein-structures-primary-secondary-tertiary-quaternary/

3. โครงสร้างระดับตติยภูมิ (Tertiary structure)
เป็นโครงสร้างของโปรตีนที่แสดงถึงรูปร่าง (conformation) ที่แท้จริงของโปรตีน เป็นโครงสร้างสามมิติ

ของโปรตีนที่มีทั้งความ กว้าง ยาว และหนา โดยโปรตีนจะมีการม้วนตัว (protein folding) ขดไปมา การม้วน
ั
ตัวของโปรตีนเกิดจากพันธะต่าง ๆ เช่น พันธะไดซัลไฟด์ พนธะไฮโดรเจน พันธะไฮโดรโฟบิก แรงยึดระหว่าง
ประจุ แรงแวนเดอร์วาลล์ เป็นต้น การม้วนตัวของโปรตีนท าให้เกิดโครงสร้างตติยภูมิที่เหมาะสมในการท างาน
ในสภาวะของร่างกาย ตัวอย่างของโปรตีนที่มีโครงสร้างเช่นนี้คือ ไมโอโกลบิน เป็นโปรตีนที่มีฮม พบในเซลล์
ี
กล้ามเนื้อและเนื้อเยื่ออื่น ๆ ท าหน้าที่เป็นตัวรับออกซิเจนมาจากเฮโมโกลบินในเลือดมาเก็บไว้